Sciences · Biologie
Le ribosome
Le ribosome est un complexe d’ARN et de protéines qui assemble les protéines en lisant l’ARN messager, trois nucléotides à la fois. Il est présent dans toutes les cellules vivantes.
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Le ribosome est l’atelier de fabrication des protéines. Il lit la séquence d’un ARN messager et enchaîne les acides aminés correspondants, à une vitesse de l’ordre de 2 à 20 acides aminés par seconde selon les organismes. Une cellule de mammifère en contient plusieurs millions ; une bactérie, quelques milliers à quelques dizaines de milliers. Universel, il est à la fois l’un des plus anciens et l’un des plus conservés des dispositifs du vivant.
Structure du ribosome
Le ribosome n’est pas entouré de membrane. Il se compose de deux sous-unités qui ne s’assemblent qu’au moment de la traduction. Leur taille est exprimée en svedbergs (S), unité de vitesse de sédimentation en centrifugation : les valeurs ne s’additionnent donc pas.
| Procaryotes (bactéries, archées) | Eucaryotes (cytoplasme) | |
|---|---|---|
| Ribosome complet | 70S | 80S |
| Petite sous-unité | 30S (1 ARNr + 21 protéines environ) | 40S |
| Grande sous-unité | 50S (2 ARNr + une trentaine de protéines) | 60S |
| Diamètre approximatif | 20 nm | 25 à 30 nm |
Les mitochondries et les chloroplastes possèdent des ribosomes de type 70S, un argument en faveur de leur origine bactérienne (voir mitochondrie).
Environ les deux tiers de la masse d’un ribosome bactérien sont de l’ARN. Ce n’est pas un détail : c’est l’ARN ribosomique, et non une protéine, qui catalyse la formation de la liaison entre acides aminés. Le ribosome est donc un ribozyme, un argument fort pour l’hypothèse d’un « monde à ARN » aux origines de la vie.
Comment le ribosome fabrique une protéine
La traduction se déroule en trois phases (détaillées dans transcription et traduction).
- Initiation : la petite sous-unité se fixe sur l’ARN messager et repère le codon de départ AUG. Un ARN de transfert portant la méthionine s’y apparie, puis la grande sous-unité vient se placer.
- Élongation : le ribosome avance codon par codon. À chaque étape, l’ARN de transfert portant l’acide aminé correspondant entre dans le site A ; l’acide aminé est lié à la chaîne en croissance ; le ribosome se décale.
- Terminaison : lorsqu’un codon stop (UAA, UAG ou UGA) est atteint, un facteur de libération détache la protéine, et les deux sous-unités se séparent.
Les trois sites du ribosome
| Site | Nom | Fonction |
|---|---|---|
| A | Aminoacyl | Accueille l’ARN de transfert chargé de l’acide aminé suivant |
| P | Peptidyl | Porte l’ARN de transfert attaché à la chaîne en cours |
| E | Exit (sortie) | Libère l’ARN de transfert vide |
Plusieurs ribosomes peuvent lire le même ARN messager en même temps, à la file : on parle de polysome. Une seule copie d’ARN peut ainsi produire de nombreuses protéines.
Ribosomes libres et ribosomes liés
Dans les cellules eucaryotes, on trouve des ribosomes libres dans le cytosol, qui fabriquent les protéines restant dans la cellule, et des ribosomes fixés au réticulum endoplasmique rugueux, qui produisent les protéines destinées aux membranes, aux lysosomes ou à l’exportation (hormones, enzymes digestives, anticorps). Ce sont pourtant les mêmes ribosomes : c’est la protéine en cours de fabrication, par une courte séquence signal, qui les dirige vers le réticulum.
Les ribosomes sont assemblés dans le nucléole du noyau, puis exportés vers le cytoplasme.
Une cible pour les antibiotiques
Parce que les ribosomes bactériens (70S) diffèrent de ceux de nos cellules (80S), de nombreux antibiotiques les bloquent sans toucher aux nôtres.
| Antibiotique | Cible | Effet |
|---|---|---|
| Aminosides (streptomycine, gentamicine) | Sous-unité 30S | Erreurs de lecture |
| Tétracyclines | Sous-unité 30S | Empêchent l’entrée des ARN de transfert |
| Macrolides (érythromycine) | Sous-unité 50S | Bloquent le tunnel de sortie de la protéine |
| Chloramphénicol | Sous-unité 50S | Inhibent la formation de la liaison peptidique |
La ressemblance entre ribosomes bactériens et mitochondriaux explique certains effets indésirables de ces médicaments.
Une découverte récompensée
Le ribosome a été observé au microscope électronique par George Palade dans les années 1950 (Nobel de médecine 1974). Sa structure atomique, obtenue par cristallographie aux rayons X, a valu le prix Nobel de chimie 2009 à Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz et Ada Yonath. Ces travaux ont ouvert la voie à la conception de nouveaux antibiotiques.
Questions fréquentes
Le ribosome est-il un organite ?
C’est une question de définition. Il n’a pas de membrane, contrairement aux organites classiques (mitochondrie, Golgi). Beaucoup de manuels le classent parmi les organites non membranaires ; d’autres le décrivent comme un complexe moléculaire.
Les virus ont-ils des ribosomes ?
Non. C’est l’une des raisons pour lesquelles ils ne sont pas considérés comme des cellules : ils doivent utiliser les ribosomes de la cellule qu’ils infectent pour produire leurs protéines (voir virus et bactéries).
Combien de temps faut-il pour fabriquer une protéine ?
Une protéine moyenne de 300 à 400 acides aminés est produite en quelques dizaines de secondes chez une bactérie, un peu plus lentement chez les eucaryotes. Les plus grosses protéines humaines, comme la titine (plus de 30 000 acides aminés), demandent beaucoup plus longtemps.